Vào năm 1991 một nhóm nghiên cứu do Clarence A. Ryan dẫn đầu tách một polypeptit gồm 18 axit amin từ những lá cà chua gây ra sự sản sinh protein gây ức chế protease (còn gọi là PI) trong quá trình phản ứng với vết thương. Các thí nghiệm sử dụng các dạng polypeptit được dán nhãn đồng vị phóng xạ tổng hợp cho thấy rằng chúng có thể di chuyển một cách có hệ thống qua cây và cho sản sinh PI ở những lá bị hư. Bởi vì bản chất hệ thống của tín hiệu đau đớn, các dạng polypeptit này được gọi là systemin - dạng polypeptit đầu tiên hoạt động giống như hóc-môn cho cây. Việc mã hóa ARN thông tin cho systemin được phát hiện ở tất cả các mô trong cây, trừ rễ. Những nghiên cứu sau này phát hiện sự tương đồng của systemin ở cà chua với các chi khác của họ Cà như khoai tây, cà đen hay ớt chuông. Systemin hiện mới chỉ được phát hiện ở chi Cà, nhưng các thành viên khác cùng họ, chẳng hạn như cây thuốc lá, cũng phản ứng với vết thương bằng cách sản sinh ra các chất ức chế protease một cách có hệ thống.

Các peptit tương tự

Trong một thí nghiệm thực hiện năm 2001, các glycopeptit giàu hydroxyprolin được tách khỏi cây thuốc lá; những glycopeptit này đã kích hoạt sự sản sinh những chất ức chế protease theo cách giống với systemin ở cà chua[1]. Mặc dù chúng không liên quan tới systemin về mặt cấu trúc, chức năng của cả hai đều giống nhau ở việc đều được gọi là systemin giàu hydroxyprolin (HypSy). Sau phát hiện này, các peptit HypSy được tìm thấy ở cà chua, dạ yến thảo và cà đen[2][3]. Đến năm 2007, HypSy được tìm thấy ở củ khoai tây ngọt không thuộc họ Cà (Ipomoea batatas); việc phân tích cấu trúc cũng giúp phát hiện các HypSy tương tự ở cây bạch dương (Populus trichocarpa) và cà phê (Coffea canephora). Systemin được giữ nguyên trạng thái ở các loài khác nhau, trong khi HypSy đa dạng hơn nhưng đều có một vùng tập trung nhiều prolin hoặc hydroxyprolin.

Tiếp đó vào năm 2006, AtPEP1, một polypeptit gồm 23 axit amin được tách khỏi Arabidopsis thaliana, được tìm thấy với mục đích kích hoạt các thành phần của hệ miễn dịch tự nhiên. Không giống HypSy, AtPEP1 không bị chỉnh sửa sau quá trình dịch mã bởi sự hydroxi hóa hay glycosi hóa. Sáu paralog của polypeptit tiền thân đã được phát hiện ở A. thaliana cũng như các ortholog ở nho, lúa, ngô, lúa mì, đại mạch, đậu tương, linh lăng và bạch dương, mặc dù hoạt động của các ortholog này chưa được kiểm chứng khi xét nghiệm. Các cấu trúc được dự báo của các paralog trong AtPEP1 thay đổi trong loài A. thaliana nhưng đều chứa một motif trình tự SSGR/KxGxxN. Các ortholog được xác định ở các loài khác có sự thay đổi cao hơn nhưng vẫn chứa các thành phần của motif trình tự trên.